Kann die Struktur kleinerer bis mittelgroßer Proteine beim Übergang aus der Lösung in die Gasphase bewahrt werden? Zwar haben sich eine Vielzahl von Studien dieser Frage gewidmet, jedoch steht eine eindeutige Antwort noch aus. Die Klärung dieses Problems ist gleichwohl wichtig, denn davon hängt es ab, ob die empfindlichen Methoden der nativen Massenspektrometrie Probleme der Strukturbiologie adressieren können. Mithilfe einer Kombination aus Ionenmobilitäts-Massenspektrometrie und Infrarotspektroskopie untersuchen wir sowohl Sekundär- als auch Tertiärstruktur von Proteinen, die unter milden Bedingungen aus der Lösung in die Gasphase gebracht werden. In dieser Studie wurden die Moleküle Myoglobin und β-Lactoglobulin untersucht, die prototypische Beispiele für helikale bzw. β-Faltblatt-reiche Proteine sind. Unsere Ergebnisse zeigen, dass für niedrige Ladungszustände und unter sanften Bedingungen Aspekte der nativen Sekundär- und Tertiärstuktur bewahrt werden können.