Published in

Wiley, Angewandte Chemie International Edition, 20(44), p. 3089-3092, 2005

DOI: 10.1002/anie.200461794

Wiley, Angewandte Chemie, 20(117), p. 3149-3152, 2005

DOI: 10.1002/ange.200461794

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Complete Assignment of Heteronuclear Protein Resonances by Protonless NMR Spectroscopy

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Abstract

Der Nachweis von13C in der Hochauflösungs-NMR-Spektroskopie von Proteinen ist nun möglich. Ein Protokoll für homonucleares 13C-Entkoppeln in mehrdimensionalen Experimenten korreliert den Carbonyl-, Cα- und Cβ-Kern (siehe Bild). Auf diese Art lassen sich auch Kerne in Seitenketten in ausschließlich heteronuclearen Experimenten detektieren, was eine vollständige Zuordnung von Proteinsignalen ermöglicht.